Наноструктуры амилоидов выведут на свет

В Университета Твенте (Нидерланды) создан способ, разрешающий посмотреть вовнутрь громадных макромолекулярных протеиновых агломератов и выяснить состав возможно токсичных амилоидов, каковые сопровождают большая часть нейродегенеративных болезней человека. Отчёт об данной работе представлен в издании Angewandte Chemie, а её значимость выделена вынесением на обложку.

Многие нейродегенеративные заболевания (к примеру, болезни Паркинсона, Альцгеймера и Хантингтона) вызываются ошибочным фолдингом протеинов, в следствии чего мономерные белки смогут агрегировать и образовывать маленькие протеиновые сгустки, именуемые олигомерами. Полагают, что

последние занимают главные позиции при развитии нейродегенеративных недугов. К сожалению, получение информации о правильном составе таких олигомеров (числе протеинов в составе сгустка) до сих пор было нереально, не смотря на то, что это и нужно для понимания того, как начинается заболевание.

Наноструктуры амилоидов выведут на свет

Рис. 1. Та самая обложка, посвящённая мономолекулярному фотообесцвечиванию в комбинации с околостехиометрическим маркированием белков флюорофором (иллюстрация Angewandte Chemie).

Дабы снять названную проблему, учёные создали новый способ. Успешным был подход, объединяющий технику мономолекулярного фотообесцвечивания с околостехиометрическим маркированием белков флюорофором, что разрешил взять желаемую данные о количестве мономеров в составе протеинового олигомера.

Способ мономолекулярного фотообесцвечивания основан на флюоресцентной микроскопии и использовании для наблюдения удачно протекающей фотодеградации флюорофоров в пределах одного для того чтобы олигомера. Дабы он был нужен при изучении громадных олигомеров, авторы работы применяли его в комбинации с околостехиометрическим маркированием, при котором лишь часть мономерных протеинов содержит флюоресцентную метку, что делает нужным проведение статистического анализа взятых экспериментальных данных.

В таком виде новая методика возможно применима к по-настоящему громадным протеиновым агрегатам.

Ну а в текущем изучении голландцы сфокусировались на изучении поведения нейронного протеина альфа-синуклеина, играющего критически ключевую роль в прогрессе и появлении заболевания Паркинсона. Так, в качестве проверки было продемонстрировано, что

все олигомеры альфа-синукледина, приготовленные в соответствии со намерено созданным протоколом, содержат ровно 31 мономер.

Болезнь Альцгеймера


Темы которые будут Вам интересны: